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研究者はタンパク質サンプル中のシステインの濃度を測定した。
そのタンパク質の機能は、ジスルフィド結合を形成するためのシステイン残基の正しい対合に依存している。
研究者たちはタンパク質抽出物からシステインを検出し、ジスルフィド結合の形成におけるその役割を確認した。
その酵素は触媒サイクル中にシステイン由来の陰イオンを選択的に結合する。
反応中に、我々はシステイン由来のアミノアルデヒドを単離し、NMR分光法でその構造を確認した。
実験中にいくつかのシステイン残基が酸化され、酵素の活性が変化しました。
研究チームは硫黄代謝を理解するため、酵素反応で生成したシステイン酸塩を解析した。
クロマトグラフィーの後、技術者はシステイナルの複数形を含むフラクションにラベルを付け、-80℃で保管した。
研究チームは、試験管内で酸化安定性を調べるためにシステイン残基を持たないタンパク質の変異体を作製した。
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