古い文献では、アミノ酸ヒスチジンが旧称として記載されていることがよくあります。

研究者たちは、酵素の活性部位にあるヒスチジンを置換すると触媒活性が大幅に低下することを発見した。

ヒスチジンの陰イオン配位子が亜鉛に配位し、酵素の触媒機構で重要な役割を果たした。

研究室では、異常なヒスチジネート陰イオンを生成する細菌を培養し、さらなる生化学的解析を促しました。

タンパク質抽出物を分析したところ、筋肉組織の方が肝臓よりもヒスチジンの量が多いことが分かりました。

その酵素の活性部位には金属イオンを配位するヒスチジン残基が2つ含まれていた。

プロトン化されたヒスチジンのカチオンは、触媒反応中に酵素の活性部位を安定化させた。

研究者はヒスチジン生合成の中間体であるアミノアルコール2-アミノ-3-(1H-イミダゾール-5-イル)プロパン-1-オールを細菌培養から単離し、アミノ酸生合成におけるその役割を調べた。

ヒスチジニル基が導入されたペプチドは、未修飾の対応体と比べて金属結合能が増加していた。

酵素の活性部位はヒスチジノールまたはヒスチジン由来の一価ラジカルが付加されて結合特性が変化した。